Oppdagelse av nye marine clostripain-lignende proteaser

Proteaser er enzymer som kan bryte ned proteiner. De har fått oppmerksomhet for sin relevans i industrien. I sitt doktorgradsarbeid har Victoria Røyseth studert tre nye proteaser fra enzymfamilie C11. Arbeidet har resultert i en fullt karakterisert C11 protease som har fått navnet globupain, og karakterisering av to andre C11 proteaser. Enzymene har opphav fra ukultivert biodiversitet i hydrotermiske undervannskilder. De to artiklene i avhandlingen beskriver en ny aktiveringsmekanisme og substratprofil for globupain. Den representerer også en ny termoaktiv og termotolerant marin C11 protease med toleranse for ulike tilsetninger. Resultatene viser at globupain har potensiale for industrielle applikasjoner. Avhandlingen omtaler også upubliserte data fra to andre C11 proteaser. Disse ble uttrykt i høye konsentrasjoner av løselig protein, men forble inaktive da de ble behandlet med samme aktiveringsbetingelser som for globupain. Den termotolerante «Clos17» viste lovende resultater for første runde av aktiveringsforsøk gjennom tilsetting av mangan ved 80℃.

Gjennom dette doktorgradsstudiet har ny fundamental kunnskap om proteaser og deres potensiale innen industrielle applikasjoner blitt presentert og evaluert. Kunnskapen er viktig for vår forståelse av marine proteaser. Den er også pivotal i vår søken etter bærekraftige alternativer for å erstatte lineær fossil økonomi og bevege oss mot en bærekraftig biobasert sirkulær økonomi.

Personalia

Victoria Røyseth (f. 1990) har en mastergrad i biologi, med spesialisering i geobiologi fra Senter for fremragende forskning, Senter for geobiologi (UiB).Hovedveileder for doktorgradsarbeidet har vært professor Ida Helene Steen (UiB) og biveileder har vært ph.d. Runar Stokke (UiB). Doktorgradsarbeidet har blitt utført ved Institutt for biovitenskap, Senter for dyphavsforskning (UiB). Hun har tidligere jobbet som forsker i forskergruppen Dyphavsbiologi tilknyttet prosjektet «INDEPTH -Life at the limits» ved UiB.